Michaelis-Menten-Theorie

Modelliere die Enzymkinetik mit der Michaelis-Menten-Gleichung und vergleiche unterschiedliche Hemmeffekte.

Rechenbeispiel — Michaelis-Menten-Theorie

Vmax (scheinbar)	100.00
Km (scheinbar)	5.00
Diagrammtyp V vs [S] Lineweaver-Burk	5.0[S]V

Das sind die Werte, die der Rechner beim Öffnen der Seite anzeigt. Ändere oben eine Eingabe, um sie neu zu berechnen.

Interaktive Simulation wird geladen...

Die Sättigung ist asymptotisch – und quälend langsam 🖖

Die Kurve nähert sich V_max, erreicht es aber nie, und wie langsam das geschieht, sollte man vor Augen haben. Da v/V_max = [S]/(K_m + [S]) gilt, kostet halbe Geschwindigkeit genau ein K_m an Substrat. 90 % kosten neun. 99 % kosten neunundneunzig. Setze [S] im Werkzeug auf K_m und lies 0,5·V_max ab; verhundertfache [S], und die Decke ist immer noch nicht berührt. Deshalb lässt sich V_max nie direkt messen – es wird aus einem Fit abgelesen, nie von einer Anzeige, und genau darum wurde der Kehrwert-Plot im nächsten Block überhaupt erfunden.

Die Kurve zum Ablesen begradigen 🖖

Das Lineweaver-Burk-Diagramm des Tools formt die Gleichung um zu 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max und macht aus der gekrümmten Sättigungskurve eine Gerade. Bevor es Software zur Kurvenanpassung gab, konnte man die Linie mit dem Lineal verlängern und die Konstanten direkt ablesen: Der y-Achsenabschnitt liefert 1/V_max, der x-Achsenabschnitt -1/K_m. Der Haken: Punkte bei kleinem [S] dominieren wegen ihrer großen Kehrwerte die Anpassung und überzeichnen Messfehler.

Dieselbe Kurve steckt überall 🖖

Diese gleichseitige Hyperbel ist nicht auf Enzyme beschränkt. Dieselbe Form erscheint als Langmuir-Adsorptionsisotherme für Gasmoleküle, die an einer Oberfläche haften, als Monod-Gleichung für mikrobielles Wachstum in Abhängigkeit vom Nährstoffangebot und als Hill-Gleichung für die Sauerstoffbindung an Hämoglobin. Jedes System mit einer festen Zahl allmählich sättigender Bindungsstellen erzeugt diese Form – V_max und K_m anzupassen heißt also, eine Maximalkapazität und einen Halbsättigungspunkt zu bestimmen.

Aufgabe vollständig gelöst

Ein Enzym mit V max = 100 und K m = 5 5 Schritte
Ein Enzym mit V_max = 100 und K_m = 5. Zeigen Sie, was K_m tatsächlich misst, und berechnen Sie dann, wie viel Substrat benötigt wird, um von 10 % der Maximalgeschwindigkeit auf 90 % zu kommen.
1. Das Geschwindigkeitsgesetz beschreibt eine Sättigungskurve: proportional zum Substrat bei geringer Konzentration, flach bei hohem Überschuss. K_m ist die einzige Größe, die bestimmt, wo der Übergang stattfindet.
  
  $v = \frac{V _{m a x} [ S ]}{K _{m} + [ S ]}$
2. Setzt man [S] gleich K_m, vereinfacht sich der Ausdruck. K_m ist die Halbsättigungskonzentration — keine Geschwindigkeit, keine Bindungsenergie und keine Eigenschaft, die man am flachen Teil der Kurve ablesen kann.
  
  $[S] = K_{m} ⟹ v = \frac{V _{m a x} K _{m}}{2 K _{m}} = \frac{V _{m a x}}{2} = 50$
3. Invertieren Sie das Geschwindigkeitsgesetz für die umgekehrte Frage: Welche Konzentration ergibt einen bestimmten Anteil von V_max?
  
  $v = f V_{m a x} ⟺ [S] = K_{m} \frac{f}{1 - f}$
4. Zehn Prozent benötigen ein Neuntel von K_m; neunzig Prozent das Neunfache davon.
  
  $f = 0.1 : [S] = \frac{K _{m}}{9} = 0.556; f = 0.9 : [S] = 9 K_{m} = 45$
5. Die mittleren 80 % der Kurve erstrecken sich also über einen einundachtzigfachen Substratbereich.
  
  $\frac{9 K _{m}}{K _{m} /9} = 81 ⟹ an 81-fold range for the middle 80%$
Antwort

Das Werkzeug gibt V_max = 100,00 und K_m = 5,00 aus. Die 81 ist die Zahl, auf die es im Labor ankommt. Die Sättigung wird so langsam erreicht, dass man V_max nicht durch Zugabe von mehr Substrat messen kann — um 99 % zu erreichen, wären 99 K_m erforderlich, und um sie exakt zu erreichen, unendlich viel —, weshalb V_max immer durch Kurvenanpassung bestimmt wird und nie durch direkte Beobachtung. Das ist auch der Grund, warum das Lineweaver–Burk-Diagramm erfunden wurde und warum heute davon abgeraten wird: Die Bildung von Kehrwerten führt dazu, dass die dicht beieinander liegenden, verrauschten Messpunkte bei niedriger Konzentration die Anpassung dominieren. Wechseln Sie den Diagrammtyp und beobachten Sie, welche Punkte sich verteilen.

$K_{m} is the half-saturation concentration; 10% \to 90% costs 81 \times [S]$

Quellen (2)

The 1913 paper, in translation, with the original constant: K. A. Johnson and R. S. Goody, "The Original Michaelis Constant: Translation of the 1913 Michaelis–Menten Paper." Biochemistry 50(39), 8264–8269, 2011.
Steady-state kinetics, and why V_max is fitted rather than measured: A. Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, 4th ed., ch. 2–3. Wiley-Blackwell, 2012. ISBN 978-3-527-33074-4.

Vom 42Math-Team · Aktualisiert 2026-06-30

Anhand veröffentlichter Quellen geprüft. Korrekturen willkommen. Redaktionsrichtlinie · Korrekturen

Alle Lektionen: Biologie & Chemie →

Beispielaufgaben

Typisch - Vmax 100.00 bei Km 5.00 — und bei einer Substratkonzentration gleich Km ist die Rate genau die Hälfte, 50.00.
Hohe Affinität - Ein festeres Enzym: Km fällt auf 0.50, halbmaximale Rate also schon bei einem Zehntel des Substrats.
Kompetitive Hemmung - Ein kompetitiver Hemmstoff hebt das scheinbare Km auf 13.33 und lässt Vmax bei 100.00.
Nicht-kompetitive Hemmung - Nichtkompetitive Hemmung macht das Gegenteil — Vmax sinkt auf 37.50, Km bleibt bei 5.00.