Michaelis-Menten-Theorie

Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen durch die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes: v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). K_m ist die Michaelis-Konstante. Das Modell nimmt eine Fließgleichgewichtsnäherung (Steady-State) an, bei der die Konzentration des Komplexes während der Messung konstant bleibt, was die Sättigung der aktiven Zentren zeigt.

Das Lineweaver-Burk-Diagramm des Tools formt die Gleichung um zu 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max und macht aus der gekrümmten Sättigungskurve eine Gerade. Bevor es Software zur Kurvenanpassung gab, konnte man die Linie mit dem Lineal verlängern und die Konstanten direkt ablesen: Der y-Achsenabschnitt liefert 1/V_max, der x-Achsenabschnitt -1/K_m. Der Haken: Punkte bei kleinem [S] dominieren wegen ihrer großen Kehrwerte die Anpassung und überzeichnen Messfehler.

Diese gleichseitige Hyperbel ist nicht auf Enzyme beschränkt. Dieselbe Form erscheint als Langmuir-Adsorptionsisotherme für Gasmoleküle, die an einer Oberfläche haften, als Monod-Gleichung für mikrobielles Wachstum in Abhängigkeit vom Nährstoffangebot und als Hill-Gleichung für die Sauerstoffbindung an Hämoglobin. Jedes System mit einer festen Zahl allmählich sättigender Bindungsstellen erzeugt diese Form – V_max und K_m anzupassen heißt also, eine Maximalkapazität und einen Halbsättigungspunkt zu bestimmen.