Cinética de Michaelis-Menten

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de las reacciones enzimáticas analizando la formación de un complejo intermediario enzima-sustrato: v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). K_m representa la concentración de sustrato a la mitad de V_max. El modelo asume una aproximación de estado estacionario, donde la concentración del complejo intermediario permanece constante.

El gráfico de Lineweaver-Burk de la herramienta reescribe la ecuación como 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, convirtiendo la curva de saturación en una recta. Antes de existir el ajuste por ordenador, esto permitía prolongar la línea con una regla y leer las constantes directamente: la ordenada al origen da 1/V_max y la abscisa al origen da -1/K_m. El inconveniente: los puntos de [S] baja, con sus recíprocos enormes, dominan el ajuste y exageran el error de medida.

Esta hipérbola equilátera no es exclusiva de las enzimas. La misma forma aparece como isoterma de adsorción de Langmuir para moléculas de gas que se adhieren a una superficie, como ecuación de Monod para el crecimiento microbiano frente al aporte de nutrientes y como ecuación de Hill para la unión del oxígeno a la hemoglobina. Todo sistema con un número fijo de sitios de unión que se saturan gradualmente produce esta forma: ajustar V_max y K_m es hallar una capacidad máxima y un punto de semisaturación.