Cinética de Michaelis-Menten

Modela la cinética enzimática con la ecuación de Michaelis-Menten. Compara los efectos de la inhibición.

Ejemplo resuelto — Cinética de Michaelis-Menten

Vmax (aparente)	100.00
Km (aparente)	5.00
Tipo de gráfico V vs [S] Lineweaver-Burk	5.0[S]V

Estos son los valores que muestra la calculadora al abrir la página. Cambia cualquier entrada de arriba para recalcularlos.

Cargando simulación interactiva...

La saturación es asintótica y brutalmente lenta 🖖

La curva se acerca a V_max pero nunca llega, y conviene tener delante la aritmética de lo lento que resulta. Como v/V_max = [S]/(K_m + [S]), alcanzar la mitad de la velocidad cuesta exactamente un K_m de sustrato. Llegar al 90 % cuesta nueve. Llegar al 99 % cuesta noventa y nueve. Pon [S] igual a K_m en la herramienta y lee 0,5·V_max; multiplica [S] por cien y seguirás sin tocar el techo. Por eso V_max nunca se mide directamente: se lee de un ajuste, nunca de una lectura, y es la razón de que se inventara el gráfico recíproco del bloque siguiente.

Enderezar la curva para leerla 🖖

El gráfico de Lineweaver-Burk de la herramienta reescribe la ecuación como 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, convirtiendo la curva de saturación en una recta. Antes de existir el ajuste por ordenador, esto permitía prolongar la línea con una regla y leer las constantes directamente: la ordenada al origen da 1/V_max y la abscisa al origen da -1/K_m. El inconveniente: los puntos de [S] baja, con sus recíprocos enormes, dominan el ajuste y exageran el error de medida.

La misma curva se esconde en todas partes 🖖

Esta hipérbola equilátera no es exclusiva de las enzimas. La misma forma aparece como isoterma de adsorción de Langmuir para moléculas de gas que se adhieren a una superficie, como ecuación de Monod para el crecimiento microbiano frente al aporte de nutrientes y como ecuación de Hill para la unión del oxígeno a la hemoglobina. Todo sistema con un número fijo de sitios de unión que se saturan gradualmente produce esta forma: ajustar V_max y K_m es hallar una capacidad máxima y un punto de semisaturación.

Problema resuelto al detalle

Una enzima con V max = 100 y K m = 5 5 pasos
Una enzima con V_max = 100 y K_m = 5. Muestra qué mide en realidad K_m y calcula después cuánto sustrato se necesita para pasar del 10 % de la velocidad máxima al 90 %.
1. La ley de velocidad es una curva de saturación: proporcional al sustrato cuando hay poco y plana cuando abunda. K_m es lo único que determina dónde tiene lugar la transición.
  
  $v = \frac{V _{m a x} [ S ]}{K _{m} + [ S ]}$
2. Al igualar [S] a K_m, la expresión se simplifica. K_m es la concentración de semisaturación: no es una velocidad, no es una energía de enlace y no es una propiedad que se pueda determinar a partir de la zona plana de la curva.
  
  $[S] = K_{m} ⟹ v = \frac{V _{m a x} K _{m}}{2 K _{m}} = \frac{V _{m a x}}{2} = 50$
3. Invierte la ley de velocidad para plantear la pregunta inversa: ¿qué concentración proporciona una fracción determinada de V_max?
  
  $v = f V_{m a x} ⟺ [S] = K_{m} \frac{f}{1 - f}$
4. El diez por ciento requiere un noveno de K_m; el noventa por ciento requiere nueve veces dicho valor.
  
  $f = 0.1 : [S] = \frac{K _{m}}{9} = 0.556; f = 0.9 : [S] = 9 K_{m} = 45$
5. Por lo tanto, el 80 % central de la curva abarca un factor de ochenta y uno en la concentración de sustrato.
  
  $\frac{9 K _{m}}{K _{m} /9} = 81 ⟹ an 81-fold range for the middle 80%$
Respuesta

La herramienta muestra V_max = 100,00 y K_m = 5,00. El 81 es el número que importa en el laboratorio. A la saturación se llega de forma tan lenta que no se puede medir V_max añadiendo más sustrato —alcanzar el 99 % requeriría 99 K_m y alcanzarla exactamente llevaría un tiempo infinito—, motivo por el cual V_max se obtiene siempre mediante ajuste y nunca por observación directa. Es también la razón por la que se inventó la representación de Lineweaver-Burk y por la que hoy se desaconseja: al tomar recíprocos, los puntos a bajas concentraciones, más aglomerados y ruidosos, dominan el ajuste. Cambia el tipo de gráfica y observa qué puntos se dispersan.

$K_{m} is the half-saturation concentration; 10% \to 90% costs 81 \times [S]$

Referencias (2)

The 1913 paper, in translation, with the original constant: K. A. Johnson and R. S. Goody, "The Original Michaelis Constant: Translation of the 1913 Michaelis–Menten Paper." Biochemistry 50(39), 8264–8269, 2011.
Steady-state kinetics, and why V_max is fitted rather than measured: A. Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, 4th ed., ch. 2–3. Wiley-Blackwell, 2012. ISBN 978-3-527-33074-4.

Por el equipo de 42Math · Actualizado 2026-06-30

Contrastado con fuentes publicadas. Se agradecen correcciones. Política editorial · Correcciones

Todas las lecciones de Biología y Química →

Problemas de ejemplo

Típico - Vmax 100.00 con Km 5.00 — y a una concentración de sustrato igual al Km la velocidad es exactamente la mitad, 50.00.
Alta afinidad - Una enzima más afín: el Km baja a 0.50, así que la velocidad semimáxima llega con la décima parte del sustrato.
Inh. competitiva - Un inhibidor competitivo eleva el Km aparente a 13.33 y deja Vmax intacta en 100.00.
Inh. no competitiva - La inhibición no competitiva hace lo contrario: Vmax cae a 37.50 mientras el Km sigue en 5.00.