Michaelis-Menteni kineetika

Michaelis-Menteni kineetika kirjeldab ensüümireaktsioonide kiirust vahepealse ensüümi-substraadi kompleksi moodustumise kaudu: v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]), kus K_m on Michaelise konstant. See mudel eeldab statsionaarse oleku ligikaudsust: vahekompleksi kontsentratsioon jääb mõõtmise ajal konstantseks, näidates aktiivsete saitide küllastumist.

Tööriista Lineweaver-Burki graafik kirjutab võrrandi ümber kujule 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, muutes kõvera küllastuskõvera sirgjooneks. Enne kõverasobitustarkvara sai teadlane joont joonlauaga pikendada ja konstandid otse välja lugeda: y-telje lõikepunkt annab 1/V_max ja x-telje lõikepunkt -1/K_m. Konks on selles, et madala [S] punktid oma suurte pöördväärtustega domineerivad sobitust ja liialdavad mõõtevigadega.

See võrdkülgne hüperbool pole ainuomane ensüümidele. Sama kuju esineb Langmuiri adsorptsiooniisotermina pinnale kinnituvate gaasimolekulide jaoks, Monodi võrrandina mikroobide kasvu ja toitainevaru seosena ning Hilli võrrandina hapniku sidumisel hemoglobiiniga. Iga süsteem, kus kindel arv seondumiskohti järk-järgult küllastub, annab sellise kuju – V_max ja K_m sobitamine tähendab tegelikult maksimaalse mahutavuse ja poolküllastuspunkti leidmist.