Cinétique de Michaelis-Menten

La cinétique de Michaelis-Menten décrit la vitesse des réactions enzymatiques via la formation d'un complexe enzyme-substrat : v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). K_m représente la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est la moitié de V_max. Le modèle suppose une approximation de l'état stationnaire : la concentration du complexe intermédiaire reste constante pendant la mesure.

La représentation de Lineweaver-Burk de l'outil réécrit l'équation en 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, transformant la courbe de saturation en une droite. Avant les logiciels d'ajustement, on prolongeait la droite à la règle pour lire directement les constantes : l'ordonnée à l'origine donne 1/V_max et l'abscisse à l'origine donne -1/K_m. Le hic : les points à faible [S], aux inverses énormes, dominent l'ajustement et amplifient l'erreur de mesure.

Cette hyperbole équilatère n'est pas propre aux enzymes. La forme identique apparaît comme isotherme d'adsorption de Langmuir pour des molécules de gaz fixées sur une surface, comme équation de Monod pour la croissance microbienne selon l'apport en nutriments, et comme équation de Hill pour la fixation de l'oxygène sur l'hémoglobine. Tout système où un nombre fixe de sites de liaison se sature progressivement produit cette forme : ajuster V_max et K_m, c'est trouver une capacité maximale et un point de demi-saturation.