Cinética de Michaelis-Menten

A cinética de Michaelis-Menten descreve a taxa de reações enzimáticas analisando a formação de um complexo intermediário enzima-substrato: v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). K_m representa a concentração de substrato a metade de V_max. O modelo assume uma aproximação de estado estacionário, onde o complexo permanece constante refletindo a saturação.

O gráfico de Lineweaver-Burk da ferramenta reescreve a equação como 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, transformando a curva de saturação numa reta. Antes de existir ajuste por computador, isto permitia prolongar a reta com uma régua e ler as constantes diretamente: a interseção com o eixo y dá 1/V_max e com o eixo x dá -1/K_m. O problema: os pontos de [S] baixa, com recíprocos enormes, dominam o ajuste e exageram o erro de medição.

Esta hipérbole equilátera não é exclusiva das enzimas. A forma idêntica surge como isoterma de adsorção de Langmuir para moléculas de gás que aderem a uma superfície, como equação de Monod para o crescimento microbiano em função do aporte de nutrientes e como equação de Hill para a ligação do oxigénio à hemoglobina. Qualquer sistema com um número fixo de locais de ligação que satura gradualmente produz esta forma: ajustar V_max e K_m é encontrar uma capacidade máxima e um ponto de semissaturação.