Cinética de Michaelis-Menten

Modele a cinética enzimática com a equação de Michaelis-Menten. Compare os efeitos da inibição.

Exemplo resolvido — Cinética de Michaelis-Menten

Vmax (aparente)	100.00
Km (aparente)	5.00
Tipo de gráfico V vs [S] Lineweaver-Burk	5.0[S]V

Estes são os valores que a calculadora mostra ao abrir a página. Altere qualquer entrada acima para os recalcular.

A carregar a simulação interativa...

A saturação é assintótica e brutalmente lenta 🖖

A curva se aproxima de V_max mas nunca chega, e vale a pena ter à frente a aritmética de quão devagar isso acontece. Como v/V_max = [S]/(K_m + [S]), alcançar metade da velocidade custa exatamente um K_m de substrato. Chegar a 90% custa nove. Chegar a 99% custa noventa e nove. Coloque [S] igual a K_m na ferramenta e leia 0,5·V_max; multiplique [S] por cem e você ainda não terá tocado o teto. É por isso que V_max nunca é medido diretamente: ele é lido de um ajuste, nunca de uma leitura, e é justamente a razão pela qual o gráfico recíproco do bloco seguinte foi inventado.

Endireitar a curva para lê-la 🖖

O gráfico de Lineweaver-Burk da ferramenta reescreve a equação como 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max, transformando a curva de saturação numa reta. Antes de existir ajuste por computador, isto permitia prolongar a reta com uma régua e ler as constantes diretamente: a interseção com o eixo y dá 1/V_max e com o eixo x dá -1/K_m. O problema: os pontos de [S] baixa, com recíprocos enormes, dominam o ajuste e exageram o erro de medição.

A mesma curva esconde-se em todo o lado 🖖

Esta hipérbole equilátera não é exclusiva das enzimas. A forma idêntica surge como isoterma de adsorção de Langmuir para moléculas de gás que aderem a uma superfície, como equação de Monod para o crescimento microbiano em função do aporte de nutrientes e como equação de Hill para a ligação do oxigénio à hemoglobina. Qualquer sistema com um número fixo de locais de ligação que satura gradualmente produz esta forma: ajustar V_max e K_m é encontrar uma capacidade máxima e um ponto de semissaturação.

Problema resolvido na íntegra

Uma enzima com V max = 100 e K m = 5 5 passos
Uma enzima com V_max = 100 e K_m = 5. Demonstre o que K_m realmente mede e, em seguida, calcule quanto substrato é necessário para passar de 10% para 90% da velocidade máxima.
1. A lei de velocidade é uma curva de saturação: proporcional ao substrato quando este é pouco, plana quando é abundante. K_m é o único fator que determina onde ocorre a transição.
  
  $v = \frac{V _{m a x} [ S ]}{K _{m} + [ S ]}$
2. Iguale [S] a K_m e a expressão simplifica-se. K_m é a concentração de semissaturação — não uma velocidade, não uma energia de ligação, e não uma propriedade que possa ser lida na parte plana da curva.
  
  $[S] = K_{m} ⟹ v = \frac{V _{m a x} K _{m}}{2 K _{m}} = \frac{V _{m a x}}{2} = 50$
3. Inverta a lei de velocidade para fazer a pergunta inversa: que concentração origina uma determinada fração de V_max?
  
  $v = f V_{m a x} ⟺ [S] = K_{m} \frac{f}{1 - f}$
4. Dez por cento requer um nono de K_m; noventa por cento requer nove vezes esse valor.
  
  $f = 0.1 : [S] = \frac{K _{m}}{9} = 0.556; f = 0.9 : [S] = 9 K_{m} = 45$
5. Assim, os 80% centrais da curva abrangem uma variação de oitenta e uma vezes no substrato.
  
  $\frac{9 K _{m}}{K _{m} /9} = 81 ⟹ an 81-fold range for the middle 80%$
Resposta

A ferramenta apresenta V_max = 100,00 e K_m = 5,00. O 81 é o número que importa num laboratório. A aproximação à saturação é tão lenta que não se pode medir V_max adicionando mais substrato — atingir 99% exigiria 99 K_m, e atingi-la exatamente exige o infinito — razão pela qual V_max é sempre obtida por ajuste, nunca por observação. É também por isso que o gráfico de Lineweaver–Burk foi inventado e por que razão é agora desaconselhado: calcular os inversos faz com que os pontos de baixa concentração, acumulados e ruidosos, dominem o ajuste. Altere o tipo de gráfico e observe quais os pontos que se dispersam.

$K_{m} is the half-saturation concentration; 10% \to 90% costs 81 \times [S]$

Referências (2)

The 1913 paper, in translation, with the original constant: K. A. Johnson and R. S. Goody, "The Original Michaelis Constant: Translation of the 1913 Michaelis–Menten Paper." Biochemistry 50(39), 8264–8269, 2011.
Steady-state kinetics, and why V_max is fitted rather than measured: A. Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, 4th ed., ch. 2–3. Wiley-Blackwell, 2012. ISBN 978-3-527-33074-4.

Pela equipa 42Math · Atualizado 2026-06-30

Verificado com fontes publicadas. Correções bem-vindas. Política editorial · Correções

Todas as lições de Biologia e Química →

Problemas de exemplo

Típico - Vmax 100.00 com Km 5.00 — e a uma concentração de substrato igual ao Km a velocidade é exatamente metade, 50.00.
Alta afinidade - Uma enzima mais afim: o Km cai para 0.50, pelo que a velocidade semimáxima chega com um décimo do substrato.
Inib. competitiva - Um inibidor competitivo eleva o Km aparente para 13.33 e deixa a Vmax intacta em 100.00.
Inib. não competitiva - A inibição não competitiva faz o inverso — a Vmax cai para 37.50 e o Km fica em 5.00.